Non-trivial topology of proteins un

Non-trivial topology of proteins under shear suggests that even small structural changes in proteins result in dramatic variations in the mechanical properties and stability. In this study, we have analysed the elastic compliance of solvated bovine serum albumin (BSA) with NaCl,MgCl 2 , FeCl 3 of concentration-ranging from 50 mM to 250 mM using Quartz crystal microbalance with dissipation. The compliance shows a reverse Hofmeister trend (Na +

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蛋白质在剪切作用下的非平凡拓扑结构表明，即使蛋白质的微小结构变化也会导致机械性能和稳定性发生巨大变化。在这项研究中，我们使用耗散的石英晶体微量天平分析了溶剂化的牛血清白蛋白（BSA）与NaCl，MgCl 2和FeCl 3的弹性顺应性，浓度范围为50 mM至250 mM。合规性表明霍夫迈斯特呈逆趋势（Na +

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剪切下蛋白质的不平凡拓扑表明，即使是蛋白质的细微结构变化，也会导致机械特性和稳定性发生巨大变化。在这项研究中，我们分析了溶解牛血清白蛋白（BSA）与NaCl，MgCl 2，FeCl 3的弹性符合性，浓度范围从50 mM到250 mM，使用石英晶体微平衡与耗散。合规性显示反向霍夫迈斯特趋势（Na |

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